Классификация и номенклатура аминокислот.
Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.
А) В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот.Различают аминокислоты:
Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:
2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:
3. Серосодержащие – цистеин, метионин:
4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:
5. С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:
6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.
7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.
8. Иминокислота – пролин
Б) <span>Второй вид классификации основан на полярности </span>R-групп аминокислот.
Различают полярные и неполярныеаминокислоты. У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь:аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.
Все остальные аминокислоты относятся к полярным(вR-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН,S–H). Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).
<span>В) Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств </span>R<span>-групп </span>(таблица 1).
Кислые(при рН=7R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин.
Основные(при рН=7R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин.
Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным(группаRнезаряжена).
Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности R-групп.
<span><span><span>АминокислотыПринятые однобуквенные обозначения и символыИзоэлектрическая точка, рIСреднее содержание в белках,%</span><span>Англ.символРусск.</span></span><span><span><span>1. Неполярные </span>R-группыГлицинАланинВалинЛейцинИзолейцинПролинФенилаланинТриптофан<span>2. Полярные, незаряженные </span>R-группыСеринТреонинЦистеинМетионинАспарагинГлутаминПродолжение таблицы 1<span>3. Отрицательно заряженные </span>R-группыТирозинАспарагиновая к-таГлутаминовая к-таЦистеин<span>4. Положительно заряженные </span>R-группыЛизинАргининГистидин</span><span>GLyALaVaLLeuLieProPheTrpSerThrCysMetAsnGLnTyrAspGLyLysArgHis</span><span>GAVLIPFWSTCMNQYDEKRN</span><span>ГлиАлаВалЛейИлеПроФенТрпСерТреЦисМетАснГлнТирАспГлуЛизАргГис</span><span>5,976,025,975,975,976,105,985,885,686,535,025,755,415,655,652,973,229,7410,767,59</span><span>7,59,06,97,54,64,63,51,17,16,02,81,74,43,93,55,56,27,04,72,1</span></span></span>
Г) По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся:
– на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе;
– моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа);
– диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).
Д) По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся:
– на заменимые,
– незаменимые,
– частично незаменимые.
Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.
Частично незаменимые - синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.
Изомерия
В молекулах всех природных аминокислот (за исключением глицина) у -углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил названиехирального атома. Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Число возможных стереоизомеров ровно 2n, гдеn– число асимметрических атомов углерода. У глицинаn= 0, у треонинаn= 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.
В качестве стандарта при определении LиD-конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.
Расположение в проекционной формуле Фишера NH2-группы слева соответствуютL-конфигурации, а справа –D-конфигурации.
Следует отметить, что буквы LиDозначают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации кLилиDряду, независимо от направленности вращения.
Кроме 20 стандартных аминокислот встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными(гидроксипролин и гидроксилизи
