Белки состоят из аминокислот. Аминокислоты - органические вещества, содержащие в своём составе кислую группу NH2 и основную группу COOH. Существует 6 групп аминокислот.
Первичная структура белка, если просто, то аминокислоты как бы нанизаны на нитку, соединены пептидной связью.
Вторичная структура, когда "нитка" закручивается в спираль, здесь между положительными и отрицательными ионами ионная связь, а между отрицательными С и О водородная.
Третичная структура, когда образуется глобула, присутствуют гидрофильные и гидрофобные связи.
Четветртичная - это уже несколько глобул.
Денатурация - разрушение структур белка. Ренатурация восстановление структур белка (возможна, если первичная структура не разрушена)
<span>Физические свойства<span>[править<span> | </span>править вики-текст]</span></span>По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.Аминокисло́ты<span> (</span>аминокарбо́новые кисло́ты<span>) — </span>органические соединения<span>, в молекуле которых одновременно содержатся </span>карбоксильные<span> и </span>аминные г<span>руппы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные </span>карбоновых кислот<span>, в которых один или несколько </span>атомов водорода<span> заменены на аминогруппы.
</span>
В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцинаи метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.
1.мутации затрагивают гены,значит генотип
<span>2-а 3-b 4-a 5-a 6-b както такот</span>
