1.создание научной картины мира
2. Практической применение знаний (селекция-скрещивание видов, генетика)
3. Медицина
<span>Строение молекулы белка. макромолекулы белка имеют вид шариков (глобул). каждому белку присущ определенный, всегда постоянный характер укладки. В сложной структуре белковой макромолекулы различают несколько уровней организации. Пер-вым, наиболее простым из них является сама полипептидная цепь, т. е. цепь аминокислотных звеньев, связанных между собой пептидными связями. Эта структура называется первичной структурой белка; в ней все связи ковалентные, т. е. самые прочные химические связи. Следующим, более высоким уровнем организации является вторичная структура, где белковая нить закручивается в виде спирали. Витки спирали располагаются тесно, и между атомами и аминокислотными радикалами, нахо-дящимися на соседних витках, возникает притяжение. В частности, между пептидными связями, расположенными на соседних витках, образуются водородные связи (между NH- и СО- группами). Водородные связи значительно слабее кова-лентных, но, повторенные многократно, они дают прочное сцеп-ление. Полипептидная спираль, «прошитая» многочисленными водородными связями, представляет достаточно устойчивую структуру. Вторичная структура белка подвергается дальнейшей укладке. Она сворачивается причудливо, но вполне определенно и у каждого белка строго специфично. В результате возникает уникальная конфигурация, называемая третичной структурой белка. Связи, поддерживающие третичную структуру, еще сла-бее водородных. Они называются гидрофобными. Это -- силы сцепления между неполярными молекулами или неполярными радикалами. Такие радикалы встречаются у ряда аминокислот. У некоторых белков в поддержании белковой макромолекулы суще-ственную роль играют так называемые S--S (эс--эс связи) -- прочные ковалентные связи, возникающие между отдаленными участками полипептидной цепи. В молекуле белка аминокислот-ные остатки соединены так называемой пептидной связью. Полная последовательность аминокислотных остатков в такой цепи называется первичной структурой белка. В составе белка обычно имеются как кислые, так и щелочные аминокислоты, так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды. Значение рН, при котором количество отрицательных зарядов равно количеству положительных, называется изоэлектрической точкой белка. Обычно белковая цепочка складывается в более сложные структуры. Кислород группы C=O может образовывать водородную связь с водородом группы N-H, расположенной в другой аминокислоте. За счет таких водородных связей формируется вторичная структура белка. Одна из разно-видностей вторичной структуры - б-спираль. В ней каждый кислород С=О-группы связан с водородом 4-й по ходу спирали NH-группы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислот-ных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм.Во многих белках имеется т. н. в-структура, или в-слой, в ней полипептидные цепочки почти полностью развернуты, их отдельные участки своими группами -СО- и -NH- образуют водородные связи с другими участками той же цепочки или соседней полипептидной цепи.</span>
Потому что именно в ядре находится наследственная (генетическая) информация , а ядро выполняет такие функции ,как
- хранение наследственной информации
-передача наследственной информации
-реализация наследственной информации с помощью синтеза белка
Удачи!))
Жиры входят в состав клеточных стенок , внутриклеточных образований , в состав нервной ткани . Значение жиров в жизни человека - запас питательных веществ , энергии .
